Един от най-важните показатели на една химична реакция е нейната скорост. Върху нея съществено влияние оказват редица фактори – природата, концентрацията и повърхността на реагиращите вещества, температурата, налягането, както и присъствието на катализатор. През XIX век били натрупани множество наблюдения, указващи, че някои вещества проявяват уникалната способност да ускоряват определени химични взаимодействия. В началото на века английският химик Хъмфри Дейви наблюдавал окисление на парите на етиловия алкохол и етиловия етер в присъствие на платина, при това при стайна температура. Няколко години по-късно немският химик Йохан Дьоберайнер установил, че платината ускорява взаимодействието на водорода и кислорода, което без нея протича само при много висока температура. Руският химик Константин Кирхов открил разлагането на нишестето до глюкоза под действието на силни киселини. Френският химик Анселм Пайан изолирал от покълнал ечемик вещество, което разграждало скорбялата даже по-бързо от силна киселина. Немският биолог Теодор Шван изолирал от стомашния сок субстанция, която интензивно разлагала месото с по-голяма скорост от киселините. Тази субстанция получила наименованието пепсин (от гръцката дума πέψη – храносмилане). Тези удивителни вещества, които природата е дарила с такова уникално свойство, шведският химик Йонг Берцелиус през 1835 година нарекъл катализатори (от гръцки κατάλυσις - разрушаване). Най-вероятно названието е инспирирано от реакцията на разграждането на нишестето под действието на киселини. Важна особеност, свързана с катализаторите, е, че те ускоряват само реакции, които са термодинамично възможни, т.е. могат да протичат, но с много малка скорост.
Катализата може да бъде положителна, свързана с ускоряване на дадено взаимодействие, или отрицателна, при която е налице забавяне на процеса. Отрицателната катализа се обуславя от вещества, които понижават действието на определен положителен катализатор. Такива вещества се наричат инхибитори. Известна е и т.нар. автокатализа, при която ролята на катализатор изпълнява определен продукт на взаимодействието. В хода на действието си катализаторите не търпят съществени качествени и количествени изменения, т.е. остават на практика непроменени до завършването на процеса.
Без всякакво съмнение, откритието на катализата следва да се отнесе към най-великите достижения на химичната наука. То създава предпоставки за бурно развитие на органичния синтез, в резултат на което са получени невероятен брой продукти с уникални свойства. Последните внасят радикални промени в бита, техниката и ежедневния живот на жителите на планетата. Съвременната химическа индустрия е немислима без използването на катализатори, които намират приложение в над 90% от производствата.
В основата на жизнените процеси, протичащи в човешкия организъм, лежат хиляди химични взаимодействия. В човешките клетки те протичат при относително ниска температура, в меки условия, но с удивително голяма скорост, осигурявайки на организма строителен материал за многобройни синтези, както и нужната енергия за неговото съществуване. Химичните процеси в човешкото тяло протичат под действието на особени катализатори, т.нар. биокатализатори, които по същество вдъхват живот в него. Едва ли е нужно да се подчертае, че човешкият организъм просто не може да съществува, без непрестанното действие на тези около три хиляди вида биокатализатори в него.
През 1926 година американският химик Джеймс Съмнър от Корнелския университет, носител на Нобелова награда, открива и изолира първият биокатализатор –
уреазата, разграждаща уреята (тиокарбамида) в човешкия организъм до амоняк и въглероден диоксид. Само след десетилетие са открити редица други биокатализатори.
Последните, известни още със събирателното название ензими, катализират този невероятен брой химични превръщания в 37-те милиарда клетки на човешкото тяло.
Относно белтъчната природа на ензимите учените бързо стигат до консенсус, но спорът за тяхното действие – с участието или без участието на живата клетка, продължава твърде дълго. Един от най-авторитетните учени през XIX век - френският химик и биолог Луи Пастьор, твърдо отстоявал виталистичната теория, съгласно която дейността на ензимите се прекратява със смъртта на клетката. Т.е. те са активни само в живата клетка и действат благодарение на т.нар. жива сила - vis vitalis. Немският химик Юстус Либих отстоявал чисто химичната природа на действието на ензимите, което не зависи от съществуването на клетката. Край на дългата сага поставя в края на XIX век немският химик Едуард Бухнер. Той старателно разтрил с кварцов пясък живи дрождеви клетки и изолирал дрождев сок, който предизвиквал бурна ферментация на захарния разтвор. Под напора на неопровержимите доказателства виталистите сложили оръжие.
Понятно е, че
изследванията върху състава, строежа и механизма на действие на ензимите се превръщат в приоритетни в химията
В резултат, за няколко десетилетия е натрупана огромна по обем информация. Сега е известно, че ензимите могат да бъдат прости, състоящи се само от белтък, и сложни, съставени от белтъчна (апоензим) и небелтъчна (коензим) част. В качеството на коензими могат да участват витамини от В-групата, както и витамините Е и К. В т.нар. металоензими аналогична роля изпълняват различни метални йони, но като правило те не се наричат коензими. Към едни от най-важните коензими в човешкия организъм принадлежат аденозинтрифосфатът (АТФ) и коензим-А, които играят съществена роля в т.нар. цикъл на Кребс. Последният представлява метаболитна верига, в която протича окисление на основните нутриенти – въглехидрати, протеини, липиди, с което се осигурява нужната енергия за клетките. Играе съществена роля в процесите на синтез на глюкоза, аминокиселини и мастни киселини.
Аденозинтрифосфатът е изолиран и идентифициран през 1929 година
от немския биохимик Карл Ломан и независимо от него – от американците Сайръс Фиске и Йелапрагада Субароу от Харвардския университет (САЩ). Съставен е от азотна база (аденин), въглехидрат (рибоза) и три остатъка от фосфорна киселина. Особеност на молекулата на АТФ е, че връзката между втория и третият остатък, наречена макроергична, е особено богата на енергия. През 1941 година немският биохимик Фриц Липман доказва, че АТФ е главният преносител на енергия в клетките на човешкия организъм. През 1948 година шотландският биохимик Александър Тод, носител на Нобелова награда, реализира изкуствения синтез на АТФ. При разкъсването на макроергичната връзка се освобождава 40kJ химична енергия, чрез която се „финансират” почти всички химични процеси в човешкия организъм. За своите енергетични потребности за едно денонощие той произвежда около 70 кг АТФ, като една молекула извършва няколко хиляди превръщания – разпад и ресинтез.
Една от особеностите на ензимите е тяхната строга специфичност. През 1890 година Емил Фишер предположил, че тя се обуславя от особената форма на ензима, която точно съответства на молекулата на субстрата. Тази хипотеза получава названието „ключ и ключалка”. Ролята на ключ играе субстратът, а на ключалка – ензимът. Избирателността на ензимите по отношение на субстрата пък е свързана със строежа на техния т.нар. активен център.
Активният център взема непосредствено участие в каталитичния процес
В него съществуват два участъка – адсорбционен и каталитичен. Адсорбционният участък осъществява свързването на ензима със субстрата в съгласие с правилото „ключ-ключалка”. Повечето ензими имат по един активен център, но са известни и такива с няколко. В ензимната реакция участие взема не само активният център, но и други части на ензима. Изменението даже на една аминокиселина в апоензима, която няма непосредствено отношение към активния център, може да повлияе съществено на каталитичната активност на ензима.
Един от начините за ранна диагностика на редица заболявания в човешкия организъм е скрининга на определени ензими, отговорни за протичането на важни метаболитни процеси. Намалението на тяхната активност се наблюдава значително по-рано от появата на явните признаци на съответното заболяване, което предполага вземане на навременни мерки за лечение.
Доц. д-р Димитър ПОПОВ
